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Publié dans l'analyse de deux professeur distingué de mécanismes de protéine cellulaire

De l'Institut de biophysique, Académie chinoise des Sciences, les chercheurs de l'Université de Hong Kong de la science et la technologie, intitulé « The CC1-FHA Tandem comme a Central Hub pour contrôler la dimérisation et Activation de kinésine-3 KIF1A » article souligne une structure CC1-FHA peut faciliter axée sur la clé de protéine-3 dans la série de dimérisation KIF1A et activité de contrôle de la conduite de ces protéines est présentée une nouvelle loi. Résultats publiés dans la revue Cell Press, sa Structure.

L'auteur de l'article est venu du professeur de biophysique xutao, respectivement, chercheur, Université de Hong Kong de la science et la technologie professeur Zhang mingjie, Feng Wei de l'Institut, mais aussi les chercheurs, Institut appartiennent à la même premier auteur, Université de Hong Kong de la science et la technologie et l'Université Huazhong des sciences et de la j.Halling (Lin Huo, translittération), Yueyang (Yue Yang, translittération).

Kinésine (kinésine) est une protéine Super famille, est une sorte de moteurs moléculaires, cette protéine est un polymère de la composition de monomère, la « tête » avec l'activité de l'enzyme ATP peut être obtenu par l'hydrolyse de l'énergie de l'ATP, configurations de changement, exercer. Mais cette protéine et la dynamique du mouvement du pôle de la protéine de microtubules quelque chose de différent, une kinésine ne peut être que dans un seul sens, comme mouvement de kinésine-1 le long des microtubules. La fonction principale de protéine est dans le transport intracellulaire, comme tirer les chromosomes impliqués dans la mitose, la méiose et la migration cellulaire.
KIF1A de kinésine-3 est également membre de cette famille, dans le transport axonal et a joué un rôle important dans la formation des synapses. Étude montre KIF1A in vitro est un formulaire unique, mais dans le corps, mais comme un dimère de continuité. Les scientifiques savent peu de choses sur la dynamique du mécanisme du dimère.

Afin de répondre à cette question dans le présent article, les chercheurs ont découvert, connecté avec KIF1A CC1-FHA est un dimère stable. Analyse de structure CC1-FHA, a suggéré que CC1 et la connexion de FHA inattendue est une structure de bêta-épingle à cheveux, cette structure peut intégrer CC1 et FHA, assemblés dans un dimère CC1-FHA identique.
Plus important encore, si la dissociation de la CC1 dimère-FHA, publiera les structures CC1 et beta qui sont des composantes essentielles des inhibiteurs de la puissance. Par conséquent, les chercheurs pensent que, CC1-FHA en ligne gradateur peut non seulement promouvoir la formation de dimères de KIF1A, mais aussi par chélation CC1/β--zone de doigt, démarrer l'activité dynamique.

Ces données suggèrent que cette structure de ligne CC1-FHA peut être réglementée dimérisation de KIF1A et un centre d'activités, et cela peut également être étendue à l'autre sur le mécanisme d'action de la kinésine-3, représente un tel contrôle axée sur la protéine d'une nouvelle loi.
Kinésine, des recherches antérieures a constaté que la protéine lecteur kinésine porte des vésicules, organites et autres éléments en suivant le mouvement de (grilles de microtubules) de réseau de microtubules, mais le mouvement ne semblait pas avoir besoin de la grille elle-même, elle a annulé avant que le modèle de mouvement de kinésine est un progrès important dans ce domaine.

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